임현호(오른쪽) 한국뇌연구원 책임연구원이 박건웅 연구원과 함께 FPLC를 이용해 세포막단백질 CLC-ec1이 정제되는 모습을 관찰하고 있다. /사진제공=한국뇌연구원국내 연구진이 간질과 근육 이상 등을 일으키는 세포막 단백질의 새로운 3차원 구조와 작동원리를 밝혀냈다. 세포막 단백질에 기반한 여러 기능을 제어해 다양한 생리현상과 질병을 조절하는 기술 개발로 이어질 것이라는 기대가 나온다.
임현호 한국뇌연구원(KBRI) 책임연구원팀은 단일 CLC 수송체 단백질에서 이온교환에 핵심적인 역할을 하는 외곽 글루탐산 잔기의 새로운 구조를 세계 최초로 규명했다고 21일 밝혔다.
신경세포는 세포막에서 염소이온(Cl-)과 수소이온(H+)을 교환해 전기적 신호전달과 신호전달물질 분비 등의 생리현상을 조절한다. 만일 이 과정에 관여하는 CLC 수송체 단백질에 문제가 생기면 근육 이상, 간질, 청각과 시각 소실 등이 일어날 수 있다.
연구팀은 외곽 글루탐산 잔기를 변화시킨 돌연변이 CLC 단백질을 제작하고 9가지 다른 조건에서 이들의 입체구조를 규명했다. 수송체에서 염소이온(Cl-)이 결합하는 새로운 부위도 찾아냈다. 이를 통해 단일 CLC 단백질이 이온교환과정에서 4개의 구조적 다양성을 가질 수 있다는 것을 밝혀냈다.
CLC 단백질의 구조를 처음으로 규명해 지난 2003년 노벨화학상을 받은 로더릭 매키넌 미국 록펠러대 교수는 이 단백질이 3개 이상의 구조적 다양성을 가질 수 있다고 예측했으나 현재까지 같은 생물종에서 2종류 이하의 구조만 보고돼왔다.
임현호 박사는 “구조 결정이 어려운 세포막 단백질에서 새로운 구조와 기능을 규명하고 물질 수송원리를 밝혔다는 데 의의가 있다”며 “뇌의 생리학적 기능을 유지하는 데 중요한 세포막 단백질 연구를 계속해 나가겠다”고 말했다. 이번 연구의 제1저자는 박건웅 연구원이며 연구결과는 국제 학술지 ‘미국국립과학원회보(PNAS)’ 8월호에 게재됐다. /고광본 선임기자 kbgo@sedaily.com
